Ученые намерены создать в Новосибирске идеальный фермент для импортозамещения в сыроделии

Этот фермент уже показал хорошие результаты на практике и уже используется Сибирским научно-исследовательским институтом сыроделия для выработки сыров.

Изображение: пресс-служба СКИФ

Для производства сыра в мире используются 2 типа химозина — натуральный и рекомбинантный, или биотехнологический. Натуральный химозин — фермент, выделенный из желудков телят, он постепенно уходит в прошлое, поскольку биотехнологии позволяют получить лучший результат более гуманным и дешевым способом. Ученые из Кольцово, Новосибирска, Барнаула, Уфы и Москвы занимаются этим поиском.

Мировые исследования показали парадоксальный факт: рекомбинантный химозин верблюда обладает лучшими свойствами для свертывания коровьего молока, чем химозин коровы. С 2016 года мы ведем работы по созданию биотехнологических химозинов различных млекопитающих, поскольку рассчитываем найти самый эффективный химозин, а впоследствии, при помощи направленного дизайна, попытаться создать идеальный химозин, обладающий комплексом технологических свойств, важных для сыроделия, — рассказал ведущий научный сотрудник отдела биоинженерии ФБУН ГНЦ ВБ «Вектор» Роспотребнадзора, к.б.н. Дмитрий Щербаков.

В рамках исследования ученые получили рекомбинантные химозины алтайского марала и лося, сотрудники Алтайского государственного университета наработали необходимое количество белка, сотрудники Новосибирского государственного университета (НГУ), ЦКП «Сибирский кольцевой источник фотонов» (ЦКП «СКИФ») и лаборатории перспективных исследований мембранных белков Московского физико-технического института (МФТИ) на базе МФТИ провели успешную кристаллизацию одного из химозинов (химозина марала). После этого в МФТИ удаленно провели эксперимент в Европейском центре синхротронного излучения (ESRF, Франция) и совместно со специалистами НГУ и ЦКП «СКИФ» расшифровали и уточнили эту структуру. Обработка данных велась в рамках Федеральной научно-технической программы развития синхротронных и нейтронных исследований и исследовательской инфраструктуры.

Кристаллическую структуру химозина марала можно найти в Protein Data Bank под кодовым номером 8CIK. Готовится статья, описывающая исследование и его результаты.

3D-структуры рекомбинантных химозинов необходимы для изучения взаимосвязи структурного положения атомов и свойств белка. Прежде всего нас интересуют молокосвертывающая и протеолитическая активности, а также термостабильность. В будущем мы рассчитываем использовать возможности ЦКП «СКИФ», где планируется создать необходимую инфраструктуру — лабораторию кристаллизации белков и исследовательские станции, где будет реализован метод белковой кристаллографии. Благодаря этому мы сможем получить достаточное количество экспериментальных данных о различных химозинах и на этой основе создать модель работы фермента, а следовательно — приблизимся к созданию идеального химозина, — заявил Дмитрий Щербаков.

Сейчас для воссоздания модели работы рекомбинантного химозина используется компьютерное моделирование, его проводит теоретическая группа «Кванты и динамика».

Химозины — это превосходные объекты для получения опыта и понимания типовых задач, с которыми встретятся исследователи биополимеров, которые приедут в ЦКП «СКИФ». Участвуя в подобных проектах сейчас, на этапе создании центра, мы лучше понимаем, какие инфраструктурные и кадровые ресурсы необходимы для комфортной работы, и какие компетенции должны быть у исследователей для определения пространственных структур биополимеров, — сказал ответственный за направление «Структурная биология» ЦКП «СКИФ», старший научный сотрудник ЦКП «СКИФ», старший преподаватель кафедры химии твердого тела НГУ, к.х.н. Сергей Архипов.